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        金黃色葡萄球菌(ATCC6538)蛋白A基因的克隆及應用研究.pdf

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          編號:20190224120232392    類型:共享資源    大?。?span class="font-tahoma">3.75MB    格式:PDF    上傳時間:2024-01-05
            
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          抗體藥物和制劑因為其特有的免疫學活性和目標針對性,近年來成為發展最快的一類生物技術藥物,銷售額也在最近短短十年的時間里從3.1億美元上升到258億美元。在整個生物制藥行業中占的比例也從1/5上升到1/3??贵w的生產不僅為現代生命科學研究提供了重要的工具,而且在基因、蛋白質的結構和功能研究方面發揮著重要的作用。而作為在抗體藥物和制劑生產中不可缺少的重要環節-抗體純化,則從某種有意義上決定了抗體藥物生產質量和水平。而在抗體純化技術中親和層析技術的發展顯得尤為重要,目前商業化的親和層析產品昂貴的價格也提高了抗體藥物和制品的成本。
             金黃色葡萄球菌蛋白A(SPA)是上世紀70年代發現的能與多物種抗體Fc端進行結合的菌體蛋白,自發現以來就一直作為重要的抗體純化層析配體進行研究,目前也是商業化較完善、應用較為廣泛的親和配體。所以能否提高SPA的活性和穩定性,對于抗體藥物的生產顯得尤為重要。
             本實驗首次以ATCC6538株金黃色葡萄球菌的基因組DNA為模板,利用PCR技術克隆得到了SPA的全長基因1503bp,編碼501個氨基酸。經過與標準菌株CowanI的SPA比對,其中成熟蛋白功能區氨基酸序列(1-289)是完全相同的,具有5個IgG結合域,而X區域(305-370)有所不同,所以將這株菌的SPA序列發布到GenBank上供其他研究者參考,檢索號為EU695225。
             本實驗同時構建了兩種高效表達載體pHis-SUMO-SPA(全長蛋白)和pHis-SUMO-FSPA(功能區蛋白),轉化入宿主菌Rosetta,將SPA的全長蛋白和功能區片段與SUMO標簽進行融合表達,利用SUMO標簽的作用提高SPA蛋白的穩定性和活性,經過IPTG誘導和表達條件的摸索,利用AKTA蛋白純化系統純化得到了純度較高的SUMO-SPA和SUMO-FSPA蛋白。
             在利用ELISA方法對SUMO-FSPA的抗體結合活性和穩定性進行檢測實驗中,SUMO-FSPA顯示出較好的抗體親和性和穩定性,并將SUMO-FSPA于活化的瓊脂糖連接,連接產物SUMO-FSPA-agarose成功應用于抗體的純化。這些結果都說明利用SUMO標簽與SPA的融合表達可以提高SPA蛋白的穩定性,沒有影響與抗體的結合能力,并可以作為模型深入的開發抗體純化產品。
            
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          本文標題:金黃色葡萄球菌(ATCC6538)蛋白A基因的克隆及應用研究.pdf
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          Dialog上傳于2024-01-05

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